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Diamètre hydrodynamique, par diffusion de lumière quasi électrique, des molécules antigel de poisson.

Hydrodynamic diameter of fish antifreeze molecules by quasi-elastic light scattering.

Auteurs : WILSON P., VRIES A. L. de

Type d'article : Article

Résumé

On rend compte des mesures, par diffusion de lumière quasi-électrique, du diamètre hydrodynamique, en fonction de la température (de 18 à -2 deg C), de deux classes de molécules antigel de poisson. On a découvert que la taille du glycopeptide antigel le plus petit, à savoir l'AFGP8, du notothénide antarctique Dissosthichus mawsoni, diminue au fur et à mesure de la réduction de la température. L'Ab1, peptide antigel du Type 111, du zoarcidé antarctique Austrolycicthys brachycephalus n'a pas changé de diamètre lors du refroidissement.

Détails

  • Titre original : Hydrodynamic diameter of fish antifreeze molecules by quasi-elastic light scattering.
  • Identifiant de la fiche : 1995-0562
  • Langues : Anglais
  • Source : Cryo-Letters - vol. 15 - n. 2
  • Date d'édition : 03/1994
  • Document disponible en consultation à la bibliothèque du siège de l'IIF uniquement.

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