Purification de la tributyrine estérase de Lactococcus lactis subsp. cremoris E8.
Purification of tributyrin esterase from Lactococcus lactis subsp. cremoris E8.
Auteurs : HOLLAND R., COOLBEAR T.
Type d'article : Article
Résumé
L'enzyme est purifiée par chromatographie. La tributyrine estérase est active contre la tributyrine et le butyrate de p-nitrophényle. La séquence N-terminale de l'enzyme est déterminée. L'estérase a une activité optimale à pH neutre, est stable lors de la congélation à -20 deg C et a une demi-vie de 1 heure à 50 deg C.
Détails
- Titre original : Purification of tributyrin esterase from Lactococcus lactis subsp. cremoris E8.
- Identifiant de la fiche : 1997-1696
- Langues : Anglais
- Source : Asian J. Dairy Res. - vol. 63 - n. 1
- Date d'édition : 1996
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Indexation
- Thèmes : Lait et produits laitiers
- Mots-clés : Microbiologie; Température; Purification; Produit laitier; Ph; Enzyme
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